„Warum zählt beim Eiweiß nicht nur die Menge, und was hat Leucin mit mTOR und Muskelaufbau zu tun?“
Du kennst das vielleicht: Du achtest auf genug Eiweiß, isst vielleicht vor allem pflanzlich, trainierst sogar, und trotzdem tut sich an Kraft und Muskeln wenig. Dann liest du von Leucin, mTOR und DIAAS und fragst dich, ob du etwas übersehen hast.
Die mechanische Sicht rechnet: Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht, verteilt über den Tag, dazu Training. Das ist richtig, denn ohne genug Baustoff kann kein Muskel wachsen, und ohne Reiz baut er nicht. Und trotzdem: Warum reagiert der Muskel auf die gleiche Eiweißmenge aus verschiedenen Quellen unterschiedlich stark?
Die energetische Sicht sagt: Nahrung ist mehr als ihre Nährwerttabelle, und frische, natürliche Lebensmittel nähren anders als ein Pulver. Sie spürt richtig, dass Qualität etwas anderes ist als Menge. Und trotzdem: Woran genau erkennt die Zelle, ob eine Mahlzeit sie nährt?
Die biologische Sicht verbindet beides: Die Zelle zählt keine Gramm. Sie misst einzelne Aminosäuren, allen voran Leucin, und entscheidet danach, ob sie baut oder aufräumt.
Oft heißt es: „Wer richtig isst, macht alles richtig.“ Richtig essen ist nur ein Teil der Kette: Es zählt, was im Dünndarm ankommt, und ob der Muskel durch Bewegung überhaupt einen Auftrag zum Bauen bekommt.
Was im Körper passiert
Stell dir mTOR als Bauleiter in deiner Zelle vor. Er gibt den Auftrag zum Bauen nur, wenn drei Dinge zusammenkommen: genug Baumaterial, genug Energie und ein Signal, dass gebaut werden soll. Das Baumaterial meldet ihm vor allem Leucin.
Wie das geht, ist in Zellen gut untersucht. Aminosäuren melden sich über Schalter auf der Oberfläche der Lysosomen, der Recyclinghöfe der Zelle, bei mTORC1, dem Teil von mTOR, der Wachstum steuert (Zelle; Efeyan et al. 2015). Für Leucin gibt es einen eigenen Sensor, das Eiweiß Sestrin2. Bindet Leucin daran, löst sich eine Bremse, und mTORC1 springt an. Die Leucinmenge, bei der Sestrin2 zur Hälfte besetzt ist, entspricht genau der, bei der mTORC1 halb aktiv ist (Zelle; Wolfson et al. 2016).
Wozu dieser Aufwand? Eiweiß aufzubauen kostet viel Energie. Die Zelle startet die Produktion erst, wenn die Bausteine da sind, sonst bliebe die Arbeit halb fertig liegen. Leucin dient ihr dabei als Stichprobe. Fehlt dagegen Energie, bremst der Energiesensor AMPK den Bauleiter, und die Zelle stellt auf Aufräumen und Wiederverwerten um, die Autophagie (Lehrbuchwissen).
Daraus folgt der Blick auf die Mahlzeit: Ein Eiweiß, das wenig Leucin liefert oder schlecht verdaulich ist, gibt dem Bauleiter ein schwächeres Signal. Und der Bauleiter allein baut noch keinen Muskel. Den Auftrag dazu gibt die Belastung: Die Studien am Menschen in diesem Beitrag wurden alle nach Krafttraining gemessen (Mensch).
Lange wurde Eiweiß vor allem in Gramm gezählt. Seit die Welternährungsorganisation FAO 2013 den DIAAS als neues Maß vorgeschlagen hat, geht es stärker darum, welche Aminosäuren in welcher Menge tatsächlich ankommen. Zugleich hat die Zellbiologie gezeigt, dass Aminosäuren nicht nur Baustoff sind, sondern Signale, die über mTOR das Wachstum der Zelle steuern (Zelle; Efeyan et al. 2015).
Mit dem Trend zu pflanzlicher Ernährung und dem Wunsch, Muskeln bis ins Alter zu erhalten, treffen beide Fragen im Alltag aufeinander. Dieser Beitrag verbindet sie zu einer Kette: vom Teller über den Dünndarm bis zum Schalter in der Muskelzelle.
Leucin und mTOR: wie die Zelle Eiweiß misst
Leucin gehört zu den verzweigtkettigen Aminosäuren, kurz BCAA, und zu den neun unentbehrlichen Aminosäuren, die dein Körper nicht selbst bilden kann. Es ist Baustein für Eiweiß und zugleich ein Signal, das der Zelle meldet: Es ist Baumaterial da.
Empfänger dieses Signals ist mTOR (mechanistic Target of Rapamycin), genauer der Komplex mTORC1. Efeyan und Kollegen beschreiben ihn als Knoten, an dem drei Meldungen zusammenlaufen: Aminosäuren, der Energiestand der Zelle und Hormone wie Insulin und IGF-1 (Zelle und Tier; Efeyan et al. 2015). Deshalb hängen mTOR, Hormon und Leucin eng zusammen: Insulin allein reicht nicht, Leucin allein auch nicht. Erst wenn Aminosäuren und Wachstumssignal zusammenkommen, wird mTORC1 voll aktiv.
Die Aminosäuren melden sich über sogenannte Rag-Schalter auf den Lysosomen. Für Leucin haben Wolfson und Kollegen den Sensor gefunden: Sestrin2 hält im Ruhezustand eine Bremse fest, Leucin löst sie (Zelle; Wolfson et al. 2016). Ist mTORC1 aktiv, kurbelt es die Herstellung neuer Eiweiße an und bremst die Autophagie. Wie mTOR selbst funktioniert, erklärt der Begriff mTOR.
Die Leucin-Schwelle: woher die Zahl kommt
Die Leucin-Schwelle meint die Leucinmenge pro Mahlzeit, ab der die Muskelproteinsynthese, also der Aufbau neuen Muskeleiweißes, kaum noch weiter steigt. Woher stammt diese Idee?
Eine Grundlage ist eine Studie von Moore und Kollegen (2009). Sechs junge Männer tranken nach einem intensiven Beintraining an fünf Terminen 0, 5, 10, 20 oder 40 g Eiprotein. Die Muskelproteinsynthese stieg bis 20 g an und dann nicht mehr. Bei 20 und 40 g wurde dagegen mehr Leucin verbrannt: Was der Muskel nicht verbauen konnte, nutzte der Körper als Brennstoff (Mensch; Moore et al. 2009).
Aus solchen Dosisstudien leiten Fachleute eine Faustregel ab: Eine Mahlzeit, die etwa 2 bis 3 g Leucin enthält, reize die Muskelproteinsynthese bei jungen Erwachsenen nahezu maximal. Das ist ein Durchschnitt aus kleinen Studien mit jungen, trainierenden Männern, keine feste Grenze. Für ältere Menschen, für Frauen und für Mahlzeiten aus mehreren Lebensmitteln sind die Daten dünner.
Warum die Proteinquelle dabei zählt: Die meisten pflanzlichen Eiweiße enthalten pro Gramm weniger Leucin als tierische (Mensch, Übersicht; van Vliet et al. 2015). Um dieselbe Leucinmenge zu erreichen, braucht es von ihnen also mehr Eiweiß.
DIAAS und PDCAAS: Proteinqualität messen
Der DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) bewertet ein Eiweiß nach seiner knappsten unentbehrlichen Aminosäure, und zwar nach dem Anteil, der bis zum Ende des Dünndarms aufgenommen wird. Die FAO schlug ihn 2013 als Nachfolger des PDCAAS vor. Der ältere PDCAAS rechnet mit der Verdaulichkeit des Gesamteiweißes, gemessen im Stuhl. Das überschätzt manche Quellen, weil Bakterien im Dickdarm Eiweiß abbauen, das dem Körper nicht mehr zugutekommt.
Mathai und Kollegen (2017) haben beide Rechenwege an acht Eiweißen verglichen, gemessen am Schwein als Modell für den Menschen. Für Magermilchpulver, Erbsen- und Soja-Eiweiß, Sojamehl und Vollkornweizen lagen die PDCAAS-artigen Werte höher als der DIAAS; die Molken- und Milcheiweißkonzentrate wurden im Dünndarm besser aufgenommen als alle pflanzlichen Proben (Tier, Schwein als Modell; Mathai et al. 2017).
Was ein DIAAS-Wert genau bedeutet, wie er berechnet wird und welche Werte typische Eiweiße erreichen, erklärt der Begriff DIAAS mit Tabelle.
Limitierende Aminosäuren und Aminosäureprofil
Das Aminosäureprofil eines Eiweißes beschreibt, wie viel es von jeder Aminosäure enthält. Die limitierende Aminosäure ist die, die im Verhältnis zum Bedarf am knappsten ist. Sie begrenzt, wie viel vom Rest der Körper verbauen kann, so wie ein fehlendes Bauteil eine ganze Montage aufhält.
Bei Getreide wie Weizen, Reis, Mais und Hafer ist das typischerweise Lysin, bei Hülsenfrüchten wie Bohnen, Linsen und Erbsen sind es die schwefelhaltigen Aminosäuren Methionin und Cystein (Lehrbuchwissen; Young und Pellett 1994). Kombiniert man beide, gleichen sie sich aus: Reis mit Bohnen ergibt ein vollständigeres Profil als jedes für sich. Young und Pellett (1994) beschrieben, dass diese Ergänzung nicht in derselben Mahlzeit stattfinden muss; es zählt die Mischung über den Tag.
Pflanzen enthalten außerdem Stoffe, die die Verdauung von Eiweiß erschweren, etwa Phytate und Hemmstoffe von Verdauungsenzymen. Manche bilden sogar Aminosäuren, die der Körper nicht braucht: Canavanin, etwa aus Luzernesprossen und manchen Bohnen, ähnelt Arginin so sehr, dass es fälschlich in Eiweiße eingebaut werden kann (Lehrbuchwissen, Zelle und Tier). Mehr dazu im Beitrag Antinährstoffe.
Milch oder Soja: was der direkte Vergleich zeigt
Wilkinson und Kollegen (2007) gaben jungen Männern nach Krafttraining entweder Magermilch oder ein Sojagetränk mit gleich viel Eiweiß (18 g) und gleich viel Energie, jeder Teilnehmer bekam beides an verschiedenen Tagen. Nach Soja stiegen die Aminosäuren im Blut schneller und höher, fielen aber auch schneller ab. Nach Milch kamen sie langsamer und länger. Die Muskelproteinsynthese lag nach Milch bei 0,10 Prozent pro Stunde, nach Soja bei 0,07 Prozent, und die Eiweißbilanz des Beins war nach Milch insgesamt günstiger (Mensch; Wilkinson et al. 2007).
Van Vliet und Kollegen (2015) haben solche Studien in einer Übersicht zusammengetragen. Als mögliche Gründe für die schwächere Wirkung pflanzlicher Eiweiße nennen sie die geringere Verdaulichkeit, den niedrigeren Leucingehalt und dass mehr der aufgenommenen Aminosäuren schon in Darm und Leber abgefangen und zu Harnstoff abgebaut werden. Sie betonen aber auch, wie wenige Studien es gibt: Untersucht wurden vor allem Soja und Weizen (Mensch, Übersicht; van Vliet et al. 2015).
Als Wege, pflanzliches Eiweiß wirksamer zu machen, beschreibt dieselbe Übersicht größere Mengen, Mischungen mehrerer Quellen und Zusätze der knappen Aminosäuren. Ob diese Wege die Muskelproteinsynthese tatsächlich angleichen, war 2015 noch kaum geprüft.
Nutrigenomik: Aminosäuren als Signale an die Gene
Die Nutrigenomik untersucht, wie Nährstoffe das Ablesen von Genen beeinflussen und wie Genvarianten die Antwort auf Nährstoffe verändern. Für Eiweiß ist der erste Teil gut belegt: Über mTORC1 entscheiden Aminosäuren mit, welche Baupläne in der Zelle in Eiweiß übersetzt werden und wie viel recycelt wird (Zelle und Tier; Efeyan et al. 2015). Nahrung ist in diesem Sinn eine Information, nicht nur Material.
Der zweite Teil ist weit weniger klar. Dass Menschen unterschiedlich auf dieselbe Eiweißmenge reagieren, zeigen schon die Streuungen in den kleinen Studien oben. Wie viel davon an Genen liegt und wie viel an Alter, Training, Schlaf, Darmflora oder Erkrankungen, ist kaum untersucht. Gentests, die eine persönliche Eiweißmenge versprechen, haben dafür keine belastbare Grundlage.
Aussagekräftiger ist der Blick auf dich selbst: Kraft im Alltag, Erholung nach Belastung, die Entwicklung deiner Muskulatur über Monate und, wo nötig, ärztlich bestimmte Werte wie Albumin und Nierenwerte.
Praxisrelevanz
Für dich heißt das: Die Frage „Esse ich genug Eiweiß?“ lässt sich genauer stellen. Welche Quellen liefern die unentbehrlichen Aminosäuren, wie gut werden sie verdaut, und bekommt der Muskel durch Bewegung einen Grund, sie zu verbauen? Tierisches Eiweiß liefert meist mehr Leucin pro Gramm und wird besser aufgenommen (Mensch und Tier). Wer pflanzlich isst, kommt nach den Studien über größere Mengen und gemischte Quellen näher heran (Mensch, Übersicht).
Mehr mTOR ist dabei nicht automatisch besser. Der Körper lebt vom Wechsel aus Aufbau nach dem Essen und Aufräumen in den Pausen. Hast du eine Nierenerkrankung, gehört jede Änderung der Eiweißmenge in das Gespräch mit deiner Ärztin; das gilt auch, wenn du Medikamente nimmst, die die Nieren belasten.
Leucin ist für die Zelle Baustoff und Signal zugleich. Den Auftrag zum Bauen gibt erst die Bewegung.
Das Fundament dahinter
In jeder Zelle sind Mitochondrien Sensor und Effektor: Sie spüren, ob Herausforderung oder Gefahr ansteht, und stellen danach Energie bereit oder schalten in den Schutzmodus, in der Forschung Cell Danger Response.
Von den drei Systemen spricht hier vor allem der Stoffwechsel; was in der Zelle passiert, passiert im ganzen System.
Was sich oft genug wiederholt, bleibt: Über das Körpergedächtnis werden aus Zuständen Eigenschaften, in beide Richtungen.
Regeneration braucht, wofür die sechs Ärzte der Regeneration stehen: Atmung, Nahrung, Bewegung, Naturkraft, Verbindung und Story; die ärztliche Behandlung läuft weiter.
Deine Entscheidung
Deine Entscheidung beginnt mit einem ehrlichen Blick auf deinen Teller.
Du kannst ein paar Tage notieren, woher dein Eiweiß kommt: aus welchen Quellen, zu welchen Mahlzeiten, und ob Getreide und Hülsenfrüchte über den Tag zusammenkommen.
Du kannst beobachten, wie du dich nach Belastung erholst und wie sich deine Kraft über einige Wochen entwickelt, wenn du dich regelmäßig bewegst.
Wenn du wissen willst, wie es um deine Versorgung steht, kannst du mit deiner Ärztin besprechen, ob Werte wie Albumin, Gesamteiweiß und Nierenwerte bei dir sinnvoll sind. Was du daraus machst, entscheidest du.
Vor jedem Ausprobieren kannst du dich fragen:
- Ist es biologisch plausibel?
- Ist das Risiko klein?
- Hat deine Ärztin geklärt, dass keine Gefahr dahintersteckt?
- Kannst du es an dir beobachten?
Was wir nicht wissen: Gut belegt ist, dass Leucin in Zellen mTORC1 anschaltet und dass tierische Eiweiße die Muskelproteinsynthese nach Krafttraining in kurzen Messungen stärker anregen als Soja oder Weizen. Die Studien am Menschen sind aber klein, laufen über wenige Stunden und schließen vor allem junge, gesunde Männer ein. Ob sich die Unterschiede über Monate in mehr Muskelmasse oder Kraft übersetzen, ist für viele pflanzliche Quellen nicht geklärt.
Die Leucin-Schwelle ist eine abgeleitete Faustregel, kein gemessener Grenzwert. DIAAS-Werte stammen überwiegend aus dem Schweinemodell, gelten für einzelne Eiweiße und schwanken mit Sorte und Verarbeitung. Ganze Mahlzeiten, Kochen und die Wirkung der Darmflora bilden sie nur teilweise ab.
