Ist pflanzliches Protein so gut wie tierisches?

Die Debatte über Proteinqualität hat sich in den letzten Jahren durch den DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) verändert. Der ältere PDCAAS-Score hatte eine Obergrenze von 100 und konnte Unterschiede bei hochwertigen Proteinen nicht abbilden. Der DIAAS korrigiert zwei weitere Schwächen: Er misst die Verdaulichkeit am Ileum (nicht im Stuhl, wo bakterielle Synthese das Ergebnis verfälscht) und er bewertet einzelne Aminosäuren statt des Gesamtproteins.

Mathai et al. (2017) analysierten in ihrer Studie im British Journal of Nutrition die DIAAS-Werte verschiedener Proteinquellen – sowohl roh als auch zubereitet. Die Ergebnisse zeigen, dass die Proteinqualitätslücke zwischen pflanzlich und tierisch real und quantifizierbar ist.

Der biologische Mechanismus hinter der Proteinqualität ist die Leucin-abhängige Aktivierung von mTORC1 (Efeyan et al. 2015, Nature). mTOR (mechanistic target of rapamycin) ist der zentrale Nährstoffsensor der Zelle und reguliert die Proteinsynthese. Leucin ist der potenteste Aktivator von mTOR unter den Aminosäuren – und tierische Proteine haben systematisch höhere Leucin-Anteile.

Wilkinson et al. (2007) verglichen direkt: Nach Krafttraining stimulierte Milchprotein die Muskelproteinsynthese signifikant stärker als ein isonitrogenöses Sojaprotein. Der Unterschied war nicht auf die Proteinmenge zurückzuführen, sondern auf das Aminosäureprofil und die Verdauungskinetik.

Young & Pellett (1994) zeigten in ihrem klassischen Review, dass pflanzliche Proteine in Kombination ein adäquates Aminosäureprofil liefern können. Die Komplementierung muss nicht einmal in derselben Mahlzeit stattfinden – der Aminosäurepool im Körper ermöglicht eine gewisse zeitliche Flexibilität. Allerdings betonen van Vliet et al. (2015), dass die anabole Wirkung pro Gramm Protein bei pflanzlichen Quellen geringer bleibt – auch bei Kombination.

Gilani et al. (2005) ergänzten einen weiteren Aspekt: Antinährstoffe in pflanzlichen Proteinquellen (Phytate, Tannine, Trypsininhibitoren) können die Proteinverdaulichkeit um 20–50 % reduzieren. Kochen und Fermentierung verringern diesen Effekt teilweise, eliminieren ihn aber nicht vollständig.