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Glossar · Therapien & Interventionen

Gliadin: was das Glutenprotein ist und wann es Probleme macht

Auch: Gliadine · Weizen-Prolamin · alkohollösliche Glutenfraktion · Klebereiweiß (Teil von)
Dr. Gerrit Kefersteinaktualisiert 3 Min. Lesezeit

Kurz gesagt

  • Gluten besteht aus Gliadin und Glutenin; Gliadin macht den Teig dehnbar und ist reich an Prolin, darum wird es nur unvollständig verdaut (Mensch, Lehrbuchwissen).
  • Bei Zöliakie löst Gliadin eine Autoimmunreaktion im Dünndarm aus; der Bluttest ist nur verlässlich, solange du Gluten isst (Mensch; Rubio-Tapia et al. 2023).
  • Dass Gliadin über Zonulin die Darmbarriere lockert, stammt aus Zell- und Tierversuchen; für Menschen ohne Zöliakie ist es ein Modell (Zelle, Tier; Modell nach Fasano 2011).

„Was ist Gliadin, was hat es mit Gluten und Glutenin zu tun, und sollte ich es meiden?“

Vielleicht hast du das Wort Gliadin auf einem Laborzettel gelesen. Oder du merkst nach Brot, Nudeln oder Kuchen einen Blähbauch, wirst müde oder bekommst Kopfweh, und irgendwer sagt: Das ist das Gluten.

Die mechanische Sicht sagt: Es gibt Zöliakie, oder es gibt sie nicht. Ist der Test unauffällig, ist Gluten kein Thema. Diese Klarheit schützt davor, eine echte Autoimmunerkrankung zu übersehen oder ohne Grund auf Brot zu verzichten. Und trotzdem: Warum fühlen sich manche Menschen ohne Zöliakie besser, wenn sie weniger Weizen essen?

Die energetische Sicht sagt: Weizen von heute ist nicht mehr das Korn von früher, lass ihn weg, und dein Körper kommt zur Ruhe. Sie spürt richtig, dass Essen auf den Körper wirkt und dass dein Erleben zählt. Und trotzdem: Wer Gluten auf Verdacht streicht, verbaut sich den Zöliakie-Test und weiß am Ende nicht, ob es am Gliadin lag oder an etwas anderem im Brot.

Die biologische Sicht verbindet beides: Gliadin ist ein schwer verdauliches Eiweiß, das der Darm meistens duldet. Ob er das bei dir tut, hängt von deinen Genen, deiner Darmschleimhaut und der Menge ab, und das lässt sich in einer klaren Reihenfolge klären.

Oft heißt es: „Wer richtig isst, macht alles richtig.“ Gluten ist nicht für alle ein Gift und nicht für alle harmlos. Was es bei dir macht, klärt erst der Test und dann deine Beobachtung.

Was im Körper passiert

Stell dir einen Brotteig wie ein Netz vor. Die Glutenine sind die langen Fäden, die Gliadine die kleinen Perlen dazwischen, die alles gleiten lassen. Darum lässt sich Weizenteig so weit dehnen (Lehrbuchwissen).

Im Darm wird aus dem Netz wieder Einzelteile. Bei Gliadin gelingt das nicht ganz: Seine prolinreichen Abschnitte widerstehen den Verdauungsenzymen, und Bruchstücke erreichen die Dünndarmschleimhaut (Mensch, Lehrbuchwissen). Dort sitzt der größte Teil des Immunsystems. Es prüft solche Bruchstücke und lernt in aller Regel, sie zu dulden. Fachleute nennen das orale Toleranz.

Bei Zöliakie kippt diese Duldung. Mit den passenden Genen erkennt das Immunsystem veränderte Gliadin-Bruchstücke als Gefahr, und die Entzündung flacht die Darmzotten ab, die Nährstoffe aufnehmen (Mensch; Sapone et al. 2012). Fällt Gluten konsequent weg, endet der Reiz, und die Schleimhaut kann sich erneuern (Mensch; Rubio-Tapia et al. 2023).

Für Menschen ohne Zöliakie gibt es ein Modell: Gliadin lockert über Zonulin kurz die Haftstellen zwischen den Darmzellen, und eine gereizte Schleimhaut schließt sie langsamer (Zelle, Tier; Modell nach Fasano 2011). Ob das bei dir Beschwerden macht, zeigt kein Zonulin-Test, sondern erst eine geordnete Beobachtung.

Gliadin: was das Glutenprotein ist und wann es Probleme macht: Gliadin ist ein Eiweiß aus Weizen. Zusammen mit Glutenin bildet es Gluten, den Kleber im Teig. Bei Zöliakie löst Gliadin eine Immunreaktion aus, die die Dünndarmschleimhaut schädigt; ob es Menschen ohne Zöliakie Beschwerden macht, ist umstritten.

Gliadin und Glutenin: die zwei Teile von Gluten

Gluten ist kein einzelnes Eiweiß, sondern ein Gemisch, das entsteht, wenn Weizenmehl mit Wasser geknetet wird. Die eine Hälfte sind die Gliadine: einzelne, eher kleine Eiweißketten, die sich in Alkohol lösen und den Teig dehnbar und zäh machen. Die andere Hälfte sind die Glutenine: lange, vernetzte Ketten, die ihm Elastizität geben. Gliadine werden nach ihrem Verhalten im Labor in Alpha-, Beta-, Gamma- und Omega-Gliadine eingeteilt (Lehrbuchwissen). Fachleute zählen sie zu den Prolaminen, den Speichereiweißen von Getreide. Roggen und Gerste haben verwandte Prolamine, die Secaline und Hordeine, die bei Zöliakie ähnlich wirken (Mensch; Sapone et al. 2012).

Warum Gliadin schwer verdaulich ist

Gliadin enthält ungewöhnlich viel der Aminosäuren Prolin und Glutamin. Die Verdauungsenzyme des Menschen zerlegen solche Abschnitte nur unvollständig, darum kommen größere Bruchstücke im Dünndarm an (Lehrbuchwissen). Für die meisten Menschen bleibt das ohne Folgen: Das Immunsystem der Darmschleimhaut hat gelernt, diese Bruchstücke zu dulden.

Zöliakie: wenn das Immunsystem Gliadin nicht duldet

Bei Zöliakie ist das anders. Menschen mit den Gewebemerkmalen HLA-DQ2 oder HLA-DQ8 können eine Immunreaktion auf Gliadin-Bruchstücke entwickeln. Das körpereigene Enzym Gewebetransglutaminase verändert die Bruchstücke so, dass Abwehrzellen sie besonders gut erkennen. Es folgt eine Entzündung, die die Darmzotten abflachen lässt, und der Körper bildet Antikörper, die sich an die eigene Transglutaminase heften. Zöliakie betrifft etwa einen von hundert Menschen und ist eine Autoimmunerkrankung (Mensch; Sapone et al. 2012). Die belegte Behandlung ist eine dauerhaft streng glutenfreie Ernährung. Die Beschwerden bessern sich darunter oft rasch, die Schleimhaut braucht länger, im Mittel etwa drei Jahre (Mensch, Leitlinie; Rubio-Tapia et al. 2023).

Für die Reihenfolge ist ein Punkt entscheidend: Der Bluttest auf Transglutaminase-Antikörper und die Gewebeprobe aus dem Dünndarm sind nur verlässlich, solange Gluten gegessen wird. Wer Gluten schon weggelassen hat, kann eine Zöliakie übersehen (Mensch; Rubio-Tapia et al. 2023).

Weizenallergie und Weizensensitivität

Neben der Zöliakie gibt es zwei weitere Formen (Sapone et al. 2012). Bei der Weizenallergie bildet das Immunsystem IgE-Antikörper; Reaktionen kommen oft schnell, von Hautausschlag bis Atemnot. Bei der Nicht-Zöliakie-Gluten- oder Weizensensitivität haben Menschen Beschwerden nach Weizen, aber weder Zöliakie noch Allergie.

Ob Gliadin dafür verantwortlich ist, ist offen. In einer sorgfältigen Studie mit 37 Menschen mit Reizdarm, die sich für glutensensitiv hielten, besserten sich die Beschwerden zunächst unter FODMAP-armer Kost. Danach verschlechterte Gluten sie nicht stärker als ein Placebo; schon die Erwartung löste Beschwerden aus (Mensch; Biesiekierski et al. 2013). Weizen enthält auch vergärbare Zucker, die Fruktane, die bei manchen eher die Ursache sein könnten. Die Beschwerden sind echt, nur der Auslöser ist nicht immer das Gliadin.

Gliadin, Zonulin und die Darmbarriere

In Zellversuchen und an Darmgewebe von Mäusen bindet Gliadin an einen Rezeptor der Darmzellen, CXCR3, und setzt Zonulin frei, ein Eiweiß, das die Haftstellen zwischen den Zellen lockert (Zelle, Tier; Lammers et al. 2008). Fasano (2011) beschreibt daraus ein Modell: Bei Zöliakie bleibt die Barriere länger offen, in gesundem Gewebe schließt sie sich rasch wieder. Wie viel das im Alltag von Menschen ohne Zöliakie bedeutet, ist nicht geklärt. Dazu kommt, dass gängige Zonulin-Tests aus Blut oder Stuhl oft nicht Zonulin selbst erfassen, sondern verwandte Eiweiße (Massier et al. 2021). Ein erhöhter Zonulin-Wert sagt darum wenig.

zum Merken
Gliadin ist für die meisten ein schwer verdauliches Eiweiß und für Menschen mit Zöliakie ein Auslöser. Erst testen, dann weglassen.

Das Fundament dahinter

In jeder Zelle sind Mitochondrien Sensor und Effektor: Sie spüren, ob Herausforderung oder Gefahr ansteht, und stellen danach Energie bereit oder schalten in den Schutzmodus, in der Forschung Cell Danger Response.

Von den drei Systemen spricht hier vor allem der Stoffwechsel; was in der Zelle passiert, passiert im ganzen System.

Was sich oft genug wiederholt, bleibt: Über das Körpergedächtnis werden aus Zuständen Eigenschaften, in beide Richtungen.

Regeneration braucht, wofür die sechs Ärzte der Regeneration stehen: Atmung, Nahrung, Bewegung, Naturkraft, Verbindung und Story; die ärztliche Behandlung läuft weiter.

Deine Entscheidung

Deine Entscheidung. Wenn du wissen möchtest, ob Gliadin bei dir eine Rolle spielt, kannst du eine Woche lang auf drei Dinge achten:

Wann kommen Beschwerden nach Brot, Nudeln oder Gebäck, wie stark, und wie viel hast du davon gegessen?

Gibt es in deiner Familie Zöliakie oder andere Autoimmunerkrankungen wie Hashimoto oder Typ-1-Diabetes, oder hattest du schon einmal Eisenmangel ohne klare Ursache?

Isst du gerade normal Gluten? Dann ist jetzt der Zeitpunkt, an dem ein Zöliakie-Test bei deiner Ärztin aussagekräftig ist, bevor du etwas weglässt.

Ist eine Zöliakie ausgeschlossen, kann eine Eliminationsdiät mit Wiedereinführung zeigen, was und wie viel du verträgst. Was du daraus machst, entscheidest du.

Vor jedem Ausprobieren kannst du dich fragen:

  1. Ist es biologisch plausibel?
  2. Ist das Risiko klein?
  3. Hat deine Ärztin geklärt, dass keine Gefahr dahintersteckt?
  4. Kannst du es an dir beobachten?

Was wir nicht wissen: Gut belegt ist die Rolle von Gliadin bei Zöliakie (Mensch). Die Nicht-Zöliakie-Gluten- oder Weizensensitivität ist als Begriff anerkannt, hat aber keinen Laborwert; ob Gliadin, Fruktane oder andere Weizenbestandteile die Beschwerden auslösen, ist offen, und Erwartung spielt nachweislich mit (Biesiekierski et al. 2013). Der Zonulin-Weg stammt aus Zell- und Tierversuchen, und Zonulin-Tests aus Blut oder Stuhl sind unzuverlässig (Massier et al. 2021). Ob Menschen ohne Zöliakie von weniger Gliadin profitieren, ist nicht in großen Studien geprüft.

Schwellungen im Gesicht, Atemnot oder Kreislaufprobleme nach Weizen sind ein Notfall: 112.

Zum Nachschlagen

Begriffe fürs Arztgespräch
  • Test auf Glutenunverträglichkeit: Zöliakie-Serologie (Transglutaminase-IgA, Gesamt-IgA)
  • Gewebeprobe aus dem Dünndarm: Duodenalbiopsie
  • Die Gene für Zöliakie: HLA-DQ2, HLA-DQ8
  • Beschwerden nach Weizen ohne Zöliakie: Nicht-Zöliakie-Gluten- oder Weizensensitivität
  • Allergie auf Weizen: IgE-vermittelte Weizenallergie
  • Mein Darm ist vielleicht durchlässiger: erhöhte intestinale Permeabilität
Wer klärt was

Ob eine Krankheit dahintersteckt und wie sie behandelt wird, klärt deine Ärztin. Seelische Last gehört zu deiner Therapeutin. Was du im Alltag für deine Regeneration tust, begleitet ein Mentor. Entscheiden tust du.

Häufige Fragen (4)

Was ist der Unterschied zwischen Gliadin und Glutenin?

Beide sind Teile von Gluten. Gliadine sind einzelne, alkohollösliche Eiweißketten, die den Teig dehnbar machen; Glutenine sind lange, vernetzte Ketten, die ihm Elastizität geben. Bei Zöliakie gilt Gliadin als wichtigster Auslöser, doch auch Glutenine und die verwandten Eiweiße aus Roggen und Gerste werden gemieden (Sapone et al. 2012).

Ist Gliadin nur bei Zöliakie ein Problem?

Sicher belegt ist seine Rolle bei Zöliakie. Bei Beschwerden nach Weizen ohne Zöliakie und ohne Allergie sprechen Fachleute von Weizensensitivität; ob dabei Gliadin, Fruktane oder Erwartung den größten Anteil haben, ist offen (Biesiekierski et al. 2013). Dass Gliadin die Darmbarriere kurz lockert, stammt aus Zell- und Tierversuchen (Lammers et al. 2008).

Was bedeutet ein Gliadin-Antikörper im Labor?

Gemessen werden heute meist Antikörper auf deamidiertes Gliadin, kurz DGP. Sie helfen vor allem, wenn ein IgA-Mangel den üblichen Transglutaminase-Test unsicher macht (Rubio-Tapia et al. 2023). Was dein Wert bedeutet, ordnet deine Ärztin ein.

Enthält Sauerteigbrot weniger Gliadin?

Manche Menschen berichten, dass sie lange geführtes Sauerteigbrot besser vertragen. Glutenfrei wird Weizenbrot dadurch nicht. Für Menschen mit Zöliakie ist es darum keine Alternative.
Quellen (2)
  • Gliadin Induces an Increase in Intestinal Permeability and Zonulin Release by Binding to the Chemokine Receptor CXCR3
    Lammers K.M., Lu R., Brownley J. et al. – Gastroenterology (2008) DOI: 10.1053/j.gastro.2008.03.023
  • Zonulin and its regulation of intestinal barrier function: the biological door to inflammation, autoimmunity, and cancer
    Fasano A. – Physiological Reviews (2012) DOI: 10.1152/physrev.00003.2008

Fachlich geprüft von Dr. Gerrit Keferstein,

“
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